12月12日，我院生物微观结构研究平台与中国科学院物理研究所姜道华团队、中国科学院生物物理研究所赵岩团队合作，通过冷冻电镜单颗粒技术重构出囊泡单胺转运蛋白VMAT2处于不同构象的高分辨率结构，揭示了VMAT2在运输单胺底物过程中的构象变化及转运机制。该研究成果以“人源VMAT2的转运及抑制机制”为题在国际学术期刊《自然》(Nature)发表。

该研究为理解VMAT2的底物识别、药物抑制、质子耦合转运过程等分子机制提供了重要的结构基础；为开发靶向VMAT2的构象特异性以及亚型特异性药物提供了重要的结构信息。同时，该研究中解析VMAT2（仅为56 千道尔顿）的方法能够应用于其他小型膜蛋白，将促进膜转运蛋白和其他小蛋白的电镜结构解析。

该工作的冷冻电镜数据收集得到了研究院生物微观结构研究平台的支持，平台通过这项工作建立起小蛋白冷冻电镜结构解析的数据采集及筛选策略，为该项工作的顺利进行提供了坚实的基础。中国科学院物理研究所博士生武迪、生物物理研究所博士生陈琦浩及于卓亚、北京望石智慧黄博、我院生物微观结构研究平台赵珺博士为本文共同第一作者，我院徐斌高级工程师为数据的收集做出了巨大贡献。中国科学院物理研究所姜道华特聘研究员和生物物理研究所赵岩研究员为本文的共同通讯作者。此外，物理研究所姜道华组颜芮，生物物理研究所赵岩组王宇航、苏嘉伟及李娜；望石智慧周峰也为本研究提供了帮助。